Titelaufnahme

Titel
Molecular characterization of novel avian lipolytic enzymes / submitted by: Barbara Riegler
VerfasserRiegler, Barbara
Begutachter / BegutachterinSchneider Wolfgang Johann
Erschienen2011
UmfangX, 78, 12 S.
HochschulschriftWien, Med. Univ., Diss., 2011
Anmerkung
Zsfassung in dt. Sprache
SpracheEnglisch
Bibl. ReferenzOeBB ; OeBB
DokumenttypDissertation
Schlagwörter (DE)Hormon-sensitive Lipase / Arylactamide Deacetylase / Huhn / Lipidstoffwechsel
Schlagwörter (EN)hormone sensitive lipase / arylacetamide deacetylase / chicken / lipid metabolism
URNurn:nbn:at:at-ubmuw:1-3925 Persistent Identifier (URN)
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Molecular characterization of novel avian lipolytic enzymes [7.02 mb]
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Zusammenfassung (Deutsch)

In geschlechtsreifen, legenden Hennen der Gattung Haushuhn (Gallus gallus) ist die Ansammlung von Dotter das Ergebnis von massivem makromolekularem Transport. Dotter besteht hauptsächlich aus fettreichen Komplexen, welche von der Leber der Henne produziert und zu den Oozyten transportiert werden. Neben diesem eingleisigen Transportweg muss der komplexe Fettstoffhaushalt der somatischen Gewebe aufrechterhalten werden. Die Regulation des systemischen Lipoproteinstoffwechsels werden durch Lipasen unterstützt. In Säugern wird der intrazelluläre Abbau von Triacylglyceriden zu Fettsäuren und Glycerin durch die drei Lipasen Adipose Triacylglycerol Lipase (ATGL), Hormon-sensitive Lipase (HSL) und Monoacylglycerol Lipase (MGL) bewerkstelligt. Ein Ortholog von HSL konnte im Huhn bis jetzt nicht nachgewiesen werden. In dieser Studie wurde mittels verschiedenster Ansätze versucht ein der HSL homologes Enzym im Huhn zu identifizieren. Allerdings konnte die Existenz eines solchen Enzyms nicht bestätigt werden. Die Untersuchung von Schlüsselenzymen im Fettstoffwechsel wurde auf weitere Proteine ausgedehnt. Ein Enzym, dem eine Rolle bei der Synthese und dem Zusammenbau von VLDL zugeschrieben wird, ist Arylacetamide deacetylase (AADA). Hier wird die Funktion von AADA im Fettstoffwechsel der Hühnerleber beschrieben, und die Regulation des Enzyms mit der von ATGL sowie von PNPLA3 verglichen. Die höchste Expression von AADA wurde in der Leber beobachtet. Weiters wird der Einfluss des Ernährungsstatus auf die Regulation von AADA, ATGL und PNPLA3 im Huhn gezeigt. Zum ersten Mal konnte eine Induktion der Expression von AADA in der Leber durch Östrogen gezeigt werden, welche mit der Östrogen-stimulierte VLDL-Produktion kompatibel ist. Außerdem scheint sich AADA an lipidreiche Strukturen anzulagern, wobei es sich vermutlich um ER-assoziierte Fetttröpfchen handelt.

Zusammenfassung (Englisch)

In mature hens of the domesticated chicken (Gallus gallus), accumulation of yolk is predominantly the result of massive macromolecular transport. Yolk is mainly comprised of lipid-rich complexes produced in the liver of the laying hen (LH) and secreted in the form of yolk precursors, which are directed towards the oocyte.

Lipid homeostasis of somatic tissues must be maintained, a process that is partly achieved through the regulation of systemic lipoprotein metabolism involving lipases. In mammals, intracellular lipolysis of triacylglycerol (TG) to fatty acids and glycerol is mediated by the sequential action of adipose TG lipase (ATGL), hormone sensitive lipase (HSL), and monoacylglycerol lipase (MGL). An ortholog of HSL has to date evaded attempts to be identified. In this thesis, several approaches to identify an HSL homolog in chicken were performed; however, its existence could not be demonstrated. I extended these studies to arylacetamide deacetylase (AADA). Here, I describe the implication of AADA in chicken hepatic lipid metabolism, and compare its regulation to that of galline ATGL (ggATGL) and the galline protein patatin-like phospholipase domain-containing lipase 3 (ggPNPLA3). In this thesis I show that AADA is predominantly expressed in the liver. I further show that galline heptic AADA, ATGL and PNPLA3 are regulated by the nutritional state and that hepatic expression of chicken AADA is estrogen-responsive, and is induced to the same degree as the stimulation of VLDL-production by estrogen. Additionally, the enzyme appears to colocalize with cytoplasmic lipid-rich structures that may represent possibly ER-associated lipid droplets.